Aminoácidos y Proteínas

Fen-Gln-Asp-Ala

(EXPLICACION DADA POR EL COMPAÑERO EDWARD CORONA)

  

Es importante conocer la forma iónica de los péptidos y de las proteínas pues:

• Los cambios de pH modifican la carga de una proteína, y por tanto su comportamiento con su entorno.
• la solubilidad de muchas proteínas es mínima en su punto isoeléctrico, puesto que las moléculas ya no se repelen unas a otras cuando su carga neta es cero.
• el hecho de que las proteínas y los péptidos tengan distintas cargas netas a un pH determinado suele aprovecharse para su separación, por electroforesis o por cromatografía de intercambio iónico.  

    En este caso el tetrapeptido formado por Fen-Gln-Asp-Ala se tiene que solo el Asp presenta un grupo ionizable en su cadena lateral: el COOH donde su valor de pKa=3.86 y al hacer la ionización se presenta un punto isoeléctrico de 3.1 mostrándose así en la curva de titulación acido base de dicho tetrapeptido.

    El conocimiento de las propiedades ácido-base de los aminoácidos es de mucha importancia para la comprensión y el análisis de las proteínas. Por otra parte, las técnicas de separación, identificación y cuantificación de los aminoácidos presentes en una proteína y su secuencia se basan también en su comportamiento ácido-base. 

    En el caso del punto isoeléctrico donde la carga neta es de cero en ese punto la solubilidad es mínima es decir que la proteína precipita pues ya no hay esa repulsión entre cargas, además las proteínas y péptidos cambian de acuerdo al pH del medio, lo que se aprovecha para poder separar distintas proteínas por métodos como la electroforesis o la cromatografía de intercambio iónico. En este caso se considera el punto isoeléctrico de 3.1 por lo tanto valores por debajo de este indican que la carga es positiva (+), mientras que valores por arriba indican que la carga es negativa (-). Es así que, en un campo eléctrico por debajo de 3.1 es un anión por lo que se desplaza al polo negativo (-) y por arriba de 3.1 se comportaría como un catión y se desplaza al polo positivo (+). En pH=3.1 la carga neta es cero (C. N=0) por lo tanto no se desplazaría en el campo eléctrico a pH fisiológico es decir pH=7 la carga neta es cero.

HEMOGLOBINA

   

    

    La hemoglobina es una proteína esencial en el cuerpo, que realiza la mayor parte del transporte de oxígeno en la sangre desde los pulmones al músculo, así como el de C02 y los H+ en la dirección opuesta. La hemoglobina es una proteína esférica compuesta por cuatro subunidades, dos cadenas α y dos cadenas β de estructura tridimensional semejante, consta de dos tipos de componentes llamados hemo y globina. Cada una tiene un grupo prostético hemo, con capacidad para captar oxígeno y otros ligandos, que presenta una estructura compuesta por cuatro anillos con un átomo de hierro central unido por seis enlaces. La unión del oxígeno a una subunidad de la hemoglobina produce un cambio en la conformación de esa cadena que induce modificaciones en las otras cadenas y en la estructura cuaternaria de la proteína: el resultado es un cambio desde una forma denominada T a una forma denominada R, que presenta una mayor afinidad por el oxígeno. 

    El pH de la sangre está cerca del pH neutro de 7,4, normalmente oscila entre 7,35 y 7,45 y debe mantenerse en ese rango. Pero dentro de las células, el pH puede variar en un rango más amplio y afecta el proceso de suministro de oxígeno. Si el pH se vuelve más bajo (más ácido), la curva de afinidad de oxígeno de la hemoglobina se mueve hacia la derecha como se muestra arriba, y exhibe una menor afinidad en el rango de concentración de oxígeno típico del interior celular. El metabolismo activo en la célula produce CO₂ y H, que actúan para reducir el pH. Esto hace que el oxígeno se libere más rápidamente en un efecto conocido como efecto Bohr, que lleva el nombre de Christian Bohr, quien descubrió este fenómeno.

    Al observar la curva de disociación del O₂ se nota que al inicio (parte anaranjada) la deoxi-hb tiene muy baja afinidad por el O₂ por lo que requiere de grandes cambios en la PO₂ para que la hemoglobina (hb) se oxigene mejor o más fácil por así decirlo, una vez que la hb comienza a oxigenarse (parte verde) se vuelve más receptiva al O₂ por lo que unas pequeñas modificaciones de la PO₂ reflejaran cambios en la sat de hemoglobina, y al llegar casi que al 100% de sat de la hemoglobina (parte amarilla) ya los cambios en la PO₂ no la modificaran.